Структура мышечного волокна

Ингибиторы циклин-зависимой киназы

Ингиби́тор цикли́н-зави́симой кина́зы (англ. Cdk inhibitor protein, CKI, CDI, CDKI) — белок, блокирующий активность циклин-зависимой киназы отдельно или циклин-зависимой киназы в комплексе с циклином. Обычно сдерживающая активность CKI приурочена к фазе G1 клеточного цикла. К тому же, активация CKI может происходить в ответ на провреждения ДНК или может быть вызвана внеклеточными ингибирующими сигналами.

Большинство эукариотических организмов обладают ингибиторами циклин-зависимых киназ. В животных клетках выделяют два семейства CKI: Cip/Kip и INK4. 

Ингибиторы семейства Cip/Kip блокируют циклин-зависимую киназу в комплексе с циклином, а ингибиторы семейства INK4 блокируют отдельные циклин-зависимые киназы Cdk4 и Cdk6.  В животных клетках ингибиторы циклин-зависимых киназ разделяются на два основных семейства: Cip/Kip и INK4. Семейство Cip/Kip включает ингибиторы CDK белки p21, p27, p57. К основным субстратам Cip/Kip-ингибиторов относятся циклин-киназные комплексы G1/S-Cdk и S-Cdk, отвечающие, соответственно, за G1/S-переход и вступление в S-фазу. Ингибиторы семейства INK4 блокируют циклин-зависимые киназы Cdk4 и Cdk6 регулирующие G1-фазу клеточного цикла.

Рис. Схема ингибирования Cdk6 с участием INK4. Белок INK4 соединяется с циклин-зависимой киназой Cdk6 и смещает аминоконцевую долю киназы примерно на 15° относительно оси вращения. В итоге, деформируется каталитическая область Cdk6, а также снижается способность циклин-зависимой киназы к связыванию циклина.

На протяжении фазы G1 в растущей клетке блокируется активность циклин-зависимых киназ (англ. Cdk) до момента вступления клетки в очередной клеточный цикл. Сдерживание активности Cdk обеспечивается тремя контрольными механизмами. Во-первых, снижением экспрессии генов циклинов. Во-вторых, увеличением степени деградации циклинов. Наконец, к третьему типу сдерживания активности Cdk относятся ингибиторы CKI. Помимо обеспечения стабильного роста клетки в фазе G1 ингибиторы циклин-зависимых киназ участвуют в аресте клеточного цикла на стадии G1 в ответ на неблагоприятные внешние условия. К тому же события клеточного цикла могут блокироваться с участием CKI при повреждениях ДНК.

Ингибиторы циклин-зависимых киназ: Sic1 у почкующихся дрожжей, Rum1 у делящихся дрожжей и Rux у Drosophila — несмотря на структурные различия обладают как минимум тремя сходными функциональными особенностями. Во-первых, основными мишенями данных CKI являются митотические циклин-киназы (англ. M-Cdk) и циклин-киназы синтетической фазы клеточного цикла (англ. S-Cdk). В то же время указанные ингибиторы CKI не могут блокировать циклин-зависимые киназы, обеспечивающие переход клетки из фазы G1 в S-фазу (англ. G1/S-Cdk). Наконец, третьей характерной особенностью всех перечисленных ингибиторов CKI является способ их деактивации. Все они разрушаются после фосфорилирования со стороны активных циклин-зависимых киназ.

Семейство Cip / Kip (p21, p27, p57) регулирует динамику актина посредством ингибирования пути Rho-ROCK-LIMK

Ферменты поджелудочной железы – виды и функции

Пора узнать, что представляют собой ферменты, и как они влияют на пищеварение. Ферменты поджелудочной железы – это белковые комплексы или катализаторы, основной задачей которых является расщепление питательных веществ на простые, легкоусвояемые соединения. Таким образом, организм легко усваивает все необходимые элементы и витамины.

При недостатке ферментов поджелудочной железы пища усваивается неполноценно, не все полезные вещества всасываются, что сказывается на состоянии всего организма1.

Какие ферменты вырабатывает поджелудочная железа и какие у них функции?

Поджелудочной железой вырабатывается несколько видов ферментов, каждый из которых занимается своим делом1,2.

• Протеазы – расщепляют белки до аминокислот;
• Липазы – разлагают жиры до жирных кислот;
• Амилазы – расщепляют сахар (углеводы) и крахмал.

Количество выделяемых ферментов измеряется единицами. В сутки поджелудочная железа может вырабатывать до 2-х миллионов единиц ферментов. При этом за единицу измерения принято брать единицы липазы, поскольку жиры – самые сложные для переваривания компоненты пищи8.

Теперь разберем принцип работы ферментов, а для этого придется вспомнить про процесс пищеварения в целом. Главной задачей пищеварения является всасывание всех питательных веществ, поступающих вместе с пищей. Для этого пищу необходимо разобрать по «кирпичикам». Процесс начинается буквально во рту, уже во время пережевывания, под воздействием слюны. Далее пища попадает в желудок — царство желудочного сока и фермента пепсин, где она приобретает кашицеобразную форму и после, уже подготовленные питательные вещества, небольшими порциями попадают в кишечник.

После попадания пищи в двенадцатиперстную кишку (первый отдел кишечника после желудка) на нее начинает воздействовать секрет (сок) поджелудочной железы, который содержит пищеварительные ферменты. В покое поджелудочная железа не вырабатывает ферменты, а находится в «режиме ожидания». Но достаточно уловить манящий запах еды или увидеть вкусное блюдо, как мозг моментально дает команду на начало работы, и поджелудочная железа начинает активно вырабатывать ферменты. Это продолжается и во время приёма пищи и некоторое время после, ведь пища доходит до кишечника не моментально8.

Особо интересно то, что организм может регулировать выработку тех или иных ферментов в зависимости от характера потребляемой пищи. То есть, если вы потребляете много хлебобулочных изделий, то упор в выработке будет сделан на амилазе, если потребляется жирная пища, то поджелудочная железа отправит в кишечник больше липазы.

Кажется, что работа полностью налажена, и сбоев быть не может. Но сбои случаются и достаточно часто: слишком тонкий механизм работы, который легко нарушить. Даже большой приём пищи с преобладанием жиров может сломать систему, и поджелудочная железа не сможет обеспечить нужное количество ферментов.

Поддержание пищеварения и лечение ферментной недостаточности

При проблемах с пищеварением могут помочь ферментные препараты (чаще они называются препаратами для улучшения пищеварения), основная задача которых компенсировать нехватку собственных ферментов в организме. Не зря такая терапия называется «ферментозаместительная»

Критически важно, чтобы ферментный препарат максимально точно «имитировал» физиологический процесс.

На сегодняшний момент существуют различные препараты для улучшения пищеварения. Как же ориентироваться в многообразии средств и сделать правильный выбор?

Эффективный ферментный препарат должен соответствовать следующим критериям5,6:

• иметь оптимальный размер частиц
• не разрушаться в желудке
• быстро активироваться в кишечнике

Всем этим требованиям соответствует препарат Креон.

Узнать больше

1) На сегодняшний день оптимальными частицами признаны минимикросферы панкреатина, которые содержатся только в препарате Креон5,7. Изобретение минимикросфер стало результатом многолетней работы по повышению эффективности ферментных препаратов, которое оставило далеко позади препараты в форме таблеток и капсул с другими видами частиц внутри: пеллет, мини-таблеток и т.д. Кроме того, минимикросферы Креон производятся по запатентованной технологии, что не дает другим производителям воспроизвести такую же форму выпуска.

2) Минимикросферы Креон заключены в капсулу, которая защищает их от разрушительного действия желудка. Но это еще не все. Каждая частица покрыта кислотоустойчивой оболочкой, чтобы в полной сохранности «добраться» до кишечника, где необходима ее работа. В то же время некоторые другие капсулированные препараты могут терять до 30% своей активности6.

3) Креон начинает работать уже через 15 минут после попадания в кишечник, улучшая пищеварение и тем самым устраняя тяжесть и дискомфорт после еды6.

Креон имеет несколько дозировок, в том числе и 10000 ЕД липазы – минимально необходимая доза липазы для улучшения пищеварения при погрешностях в питании, употреблении тяжелой пищи и переедании. Для получения эффекта Креон10000, как и любой ферментный препарат, необходимо принимать с каждым приёмом пищи — во время завтрака, обеда и ужина.

КРАТКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА МЫШЕЧНЫХ ВОЛОКОН СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ

В прошлый раз мы познакомились с тем, из каких основных компонентов состоят наши скелетные мышцы. Теперь мы познакомимся со структурой скелетных мышц и функцией отдельных ее компонентов.

Итак, начнем с самого главного компонента мышцы — мышечных волокон. В мышце мышечные волокна составляют приблизительно 85%. На долю всех остальных компонентов остается 15%.

Длина мышечного волокна

Долгое время считалось, что длина мышечных волокон может быть очень большой, более 30 см. Однако ученый А.Дж. МакКомас в своей книге «Скелетные мышцы» показал, что длина мышечных волокон составляет приблизительно 12 см. Можно, однако возразить: «А как же длинные мышцы? Ведь их длина иногда составляет более 40 см?». А.Дж. МакКомас считает, что длинные мышцы состоят из участков, называемых компартментами. Длина этих участков как раз и составляет 12 см. Портняжная мышца состоит из четырех компартментов, полусухожильная – из трех, двуглавая бедра – из двух.

Более подробно строение и функции мышц описаны в моих книгах «Гипертрофия скелетных мышц человека» и «Биомеханика мышц«

Длина мышечного волокна зависит от типа мышцы. В перистых мышцах (мышечные волокна прикрепляются под углом к линии, соединяющей начало и конец мышцы) мышечные волокна значительно короче, чем в веретенообразных мышцах (мышечные волокна расположены параллельно линии соединяющей начало и конец мышцы). Так в латеральной широкой мышце бедра, одной из головок четырехглавой мышцы (перистой), длина мышечных волокон составляет 7,2 см.

Площадь поперечного сечения мышечного волокна

Диаметр мышечных волокон варьирует от 20 до 80 мкм (1 мкм – это одна миллионная метра). Существует очень важный показатель, характеризующий мышечное волокно – площадь его поперечного сечения. На основе этого показателя многие ученые судят о гипертрофии мышечного волокна – то есть увеличении его объема. Естественно, площадь поперечного сечения мышечного волокна зависит от целого ряда факторов: типа мышцы, типа мышечного волокна, пола, возраста, уровня тренированности. У не тренирующихся молодых мужчин этот показатель в среднем равен 5500 мкм2, а у женщин – 3500 мкм2.

Энергетика мышечного волокна

Основная функция мышечных волокон – преобразование химической энергии в механическую. В мышечных волокнах выделение энергии происходит в результате реакции гидролиза АТФ (соединения с водой). Универсальным источником энергии в живом организме является молекула аденозинтрифосфата (АТФ), которая при соединении с водой (Н₂О) отсоединяет одну фосфатную группу и превращается в аденозиндифосфат (АДФ), при этом выделяется энергия.

АТФ+Н₂О → АДФ+Н₃РО₄ + энергия

Запасы АТФ в мышечных волокнах незначительны (5 моль/кг) и их достаточно для выполнения мышечной работы в течение 1-2 с, поэтому для обеспечения более продолжительной мышечной деятельности должно происходить пополнение запасов АТФ. Образование АТФ в мышечных волокнах непосредственно во время физической работы называется ресинтезом АТФ. Реакция ресинтеза АТФ имеет следующий вид:

АДФ + фосфат + энергия  → АТФ.

Таким образом, при функционировании мышц в них одновременно протекают два процесса: гидролиз АТФ, дающий необходимую энергию для сокращения и расслабления мышц, и ресинтез АТФ, восполняющий потери этого вещества.

Рекомендуемая литература

1. Ванек Ю. Спортивная анатомия.- М.: Академия, 2008.- 304 с.
2. Мак-Комас А. Дж. Скелетные мышцы человека. – Киев: Олимпийская литература, 2001.- 407 с. (Текст этой монографии А.Дж. Мак-Комаса ориентирован на подготовленного читателя.)
3. Самсонова, А.В. Влияние силовой тренировки на параметры, определяющие объем скелетных мышц человека /А.В. Самсонова, И.Э. Барникова //Культура физическая и здоровье, 2013.- № 4 (46).- С. 35-38
4. Самсонова, А.В. Гипертрофия скелетных мышц человека. – СПб: Кинетика, 2018. – 159 с. (В этом учебном пособии состав скелетных мышц описан подробно, текст ориентирован на неподготовленного читателя).
5. Ткачук М.Г., Степаник И.А. Анатомия. – М.: Советский спорт, 2010.­ 392 с. (для неподготовленного читателя)

Моль – единица измерения количества вещества. 1 моль равен количеству вещества, в котором содержится N_A частиц. N_A – постоянная Авогадро. N_A = 6,02214179×1023.

Фазы клеточного цикла

Кле́точный цикл  — это период существования клетки от момента её образования путём деления материнской клетки до собственного деления или гибели

Клеточный цикл эукариот состоит из двух периодов:

1. Период клеточного роста, называемый «интерфаза», во время которого идет синтез ДНК и белков и осуществляется подготовка к делению клетки.
2. Период клеточного деления, называемый «фаза М» (от слова mitosis — митоз).

Интерфаза состоит из нескольких периодов:

1. G1-фазы (от англ. gap — промежуток), или фазы начального роста, во время которой идет синтез мРНК, белков, других клеточных компонентов;
2. S-фазы (от англ. synthesis — синтез), во время которой идет репликация ДНК клеточного ядра, также происходит удвоение центриолей (если они, конечно, есть).
3. G2-фазы, во время которой идет подготовка к митозу.
4. У дифференцировавшихся клеток, которые более не делятся, в клеточном цикле может отсутствовать G1 фаза. Такие клетки находятся в фазе покоя G0.

Период клеточного деления (фаза М) включает две стадии:

1. кариокинез (деление клеточного ядра);
2. цитокинез (деление цитоплазмы).

В свою очередь, митоз делится на пять стадий.

Описание клеточного деления базируется на данных световой микроскопии в сочетании с микрокиносъемкой и на результатах световой и электронной микроскопии фиксированных и окрашенных клеток.

Показатели состояния почек

Мочевина и креатинин

Мочевина – норма (mmol/L): кошка – 4-8; собака – 4-8.

Креатинин – норма (mkmol/L): кошка – 62-159; собака – 44-115.

Мочевина и креатинин являются конечными продуктами азотистого обмена млекопитающих. Более 99% синтеза мочевины осуществляется в результате цикла мочевины в печени. Всасывающиеся кишечником пептиды и аминокислоты попадают в печень, где аминокислоты трансаминируются или дезаминируются. Остающийся в результате азот в виде мочевины попадает в плазму крови. Таким образом, уровень мочевины в плазме увеличивается в следующих случаях: употребление высоко-белковых диет, кишечных кровотечений, усилении катаболизма вследствие лихорадок, инфекционных заболеваний, а также применения антианаболических лекарств, таких как тетрациклиновых антибиотиков или глюкокортикоидов. Большая часть мочевины плазмы крови попадает в мочу в результате почечной фильтрации. В случае уменьшенной скорости тока (застоя) первичной мочи в почке, уровень ее реабсорбции увеличен, в результате чего уровень мочевины в плазме крови повышается. Таким образом, увеличенный уровень мочевины в плазме крови свидетельствует о нарушении почечной фильтрации ввиду нарушений в ней.

Формирование креатинина начинается с расщепления аргинина на глицин и гуанидуксусной кислоты (ГУК). Данная реакция происходит преимущественно в почках, а в небольшой пропорции также в тонком кишечние и поджелудочной железе. ГУК затем транспортируется в печень, где превращается в креатин. Синтезированный креатин экскретируется в плазму крови и доставляется таким образом в мышечную ткань, где он фосфорилируется и служит буфером фосфата для последующего синтеза АТФ. Часть креатинфосфата неэнзиматически конвертируется в креатинин. Таким образом, количество образуемого креатинина является по большей части функцией мышечной массы. Большая часть образующегося креатинина экскретируется почками. В отличие от мочевины, креатинин не подвежден обратной абсорбции и таким образом его уровень в плазме крови полностью зависит от скорости клубочковой фильтрации. Увеличение уровня креатинина является свидетельством замедления клубочковой фильтрации вследствие патологий почки. Характерно, что зависимость степени нормальности работы почек и уровня мочевины и креатинина имеют параболических характер и в патологических состояниях уровень этих аналитов в плазме крови возрастает параболически.

В заключение следует отметить, что концентрация креатинина в сыворотке является лучшим по сравнению с мочевиной показателем, поскольку на концентрацию мочевины кроме почечной фильтрации влияют дополнительные факторы, такие как диеты, физиологические процессы не связанные с работой почек. Например, у пациентов с хронической сердечной недостаточностью и без почечных нарушений уровень мочевины значительно увеличен, в то время, как концентрация креатинина в плазме находится в пределах нормальных значений.

Сравнительная таблица влияния внешних факторов на концентрации Мочевины и Креатинина. Взято из Clinical Methods: The History, Physical, and Laboratory Examinations. 3rd edition. Walker HK, Hall WD, Hurst JW, editors. Boston: Butterworths; 1990.

Увеличенные значения для мочевины и креатинина, соответственно
Высокобелковые диеты
Кровотечения в желудочно-кишечном тракте		→
Катаболические состояния (лихорадка, прием стероидов, ожоги и т.п.)		→
Некроз скелетных мышц
Уменьшенные значения для мочевины и креатинина, соответственно
Недоедание	↓	→
Голодание	↓	→
Дегидратация		→
Хроническая сердечная недостаточность		→
Шок		→
Уменьшенный объем крови		→
Непроходимость почечных путей		→

Последняя редакция от 28.06.2020

12.5. Изменение метаболизма при мышечной работе

1. Дальше изменения метаболизма зависят от интенсивности мышечной работы:
   1. если мышечная работа длительная и небольшой интенсивности, то в дальнейшем клетка получает энергию путем окислительного фосфорилирования — это работа в «аэробной зоне»;
   2. если мышечная работа субмаксимальной интенсивности, то — дополнительно к окислительному фосфорилированию включается гликолиз — это наиболее тяжелая мышечная работа — возникает «кислородная задолженность», это — работа «в смешанной зоне»;
   3. если мышечная работа максимальной интенсивности, но непродолжительная, то механизм окислительного фосфорилирования не успевает включаться. Работа идет исключительно за счет гликолиза. После окончания максимальной нагрузки лактат поступает из крови в печень, где идут реакции глюконеогенеза, или лактат превращается в пируват, который дальше окисляется в митохондриях (ГДФ-путь). Для окисления пирувата нужен кислород, поэтому после мышечной работы максимальной и субмаксимальной интенсивности потребление кслорода мышечными клетками повышено — возвращается кислородная задолженность (долг).

Красные мышцыБелые мышцыУ человека нет специализированных мышц, но есть специализированные волокна:Существует наследственная предрасположенность к мышечной работеколичество актина и миозина возрастает

Биохимия мышечной ткани

ткань40%12.1. Функции и виды мышечной тканиВажнейшей особенностюь функционирования мышц является то, что в процессе мышечного сокращения происходит преобразование химической энергии АТФ непосредственно в механическую энергию сокращения и движения. два основных типапоперечно-полосатыегладкиеПоперечно-полосатыескелетнымиПоперечно-полосатыемиокардаопределённые различиямиокардаскелетныхГладкие мышцымускулатурукровеносных сосудовкишечникаткани внутренних органовкожу12.2. Морфологическая структура поперечно-полосатых мышцпоперечно-полосатая мышцаволоконпрослойкамифасциейМышечные волокнамногоядерные клетки0,1 до 2-3 см10Толщина0,1-0,2 ммрис. 12.1Рис. 12.1. Структура поперечно-полосатой мышцы и мышечного волокна миоциторганеллыядра, митохондрии, цитоплазматическую сетьсаркоплазматическая сетьоболочкусарколеммуСтроение саркоплазматической сетисаркоплазматическая сетьтрубочек, канальцев и пузырьковмембранамиСаркоплазматическая сетьТ-системойсарколеммой12.2.1. Особенности структуры и состава миоцитовмиоцитовмиофибрилл1 мм.миоглобинаФункциясвязывании кислородауглеводгликогенсарколеммойнервно-мышечным синапсом12.2.1. Молекулярная структура поперечно-полосатых мышц Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они состоят из чередующихся светлых и тёмных участков, или дисков, что создаёт под микроскопом видимую исчерченность всего мышечного волокна (рис. 12.2)Рис.12.2. Структура саркомераПри изучении структуры миофибрилл с помощью электронного микроскопа было установлено, что миофибриллы являются сложными структурами, простроенными, в свою очередь, из большого числа мышечных нитей двух типов – толстых и тонких. Толстые нити имеют диаметр 15 нм, тонкие – 7 нм. Миофибриллы состоят из чередующихся пучков параллельно расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят друг в друга (рис. 12.2).Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящихся между ними концов тонких нитей, обладают двойным лучепреломлением. При микроскопии этот участок задерживает видимый свет и поэтому кажется тёмным. Такие участки получили название анизотропные или тёмные диски (А-диски).Светлые участки миофибрилл состоят из центральных частей тонких нитей. Они сравнительно легко пропускают лучи света и называются изотропными или светлыми дисками (I-диски).В середине пучка тонких нитей поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом в виде линии, идущей поперёк I-диска, и называется Z-линией. !!! Участок миофибриллы между соседними Z-линиями называется саркомер. Длинасаркомера достигает 2,5-3 мм. Каждая миофибрилла состоит из нескольких тысяч саркомеров (до 1000). Саркомерфункциональной единицыИзучение мышечного состава показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков. 12.2.2. Структура толстых и тонких нитей миофибриллТолстая нить.миозинаМиозинолигомерный500 кДа6 субъединицрис. 12.3Рис. 12.3. Структура миозина Тяжелая цепь:суперспиральСвойства миозина.рис. 12.4Рис. 12.4. Структура толстых нитей миофибриллактином. Тонкие нити. В состав тонких нитей входят три белка:актинтропомиозинтропонинАктинРис. 12.5Рис. 12.5. Структура белков тонких нитей: актина, тропомиозина и тропонинаF-актинаG-актинаРегуляторныйтропомиозинжелобкеРегуляторныйтропонинТропомиозин. одну молекулу тропомиозина7 молекул G-актинаТропонин. Располагается на тропомиозине с равными промежуткамиТропонин Т (ТнТ)Тропонин С (ТнС)2+Тропонин I (ТнI)2+12.3. Механизм мышечного сокращения1.Источником энергииАТФглобулярной головкой миозинаферментативнойПусковым механизмомповышение концентрации ионов Ca2+поперечные мостикискольжение тонких нитей вдоль толстыхукорочению миофибриллмышечного волокна

Факторы, влияющие на биохимические изменения при мышечной деятельности

Мышечная
работа– мощный стимулятор, приводящий
к биохимическим изменениям в организме
(клетках, тканях, органах) – биохимического
состава, особенностей обмена веществ.

Биохимические
изменения в организме при мышечной
работе могут быть связаны со следующими
факторами:

1. Степенью
   обеспеченности клеток кислородом.

2. Интенсивностью
   расходования и ресинтеза АТФ.

3. Преобладающим
   типом реакций ресинтеза АТФ.

4. Преобладающим
   процессом, выигравшим конкуренцию за
   источники энергии и, прежде всего, АТФ.

5. Функциональной
   активностью нервной и эндокринной
   систем, активностью органов, тканей,
   клеток.

6. Характером,
   мощностью и длительностью мышечной
   работы и др.

Перечисленные
факторы в неодинаковой степени приводят
к биохимическим изменениям в различных
тканях и органах организма.

Функция

Белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, сократительных белков, иногда называют актомиозином . В поперечно-полосатых скелетных и сердечных мышцах актиновые и миозиновые филаменты имеют определенную и постоянную длину порядка нескольких микрометров, что намного меньше длины удлиненной мышечной клетки (до нескольких сантиметров в случае клеток скелетных мышц человека. ).). Филаменты организованы в повторяющиеся субъединицы по длине миофибриллы. Эти субъединицы называются саркомерами .

Сократительная природа этого белкового комплекса основана на структуре толстых и тонких волокон. Толстая нить, миозин , имеет двуглавую структуру с головками, расположенными на противоположных концах молекулы. Во время сокращения мышц головки миозиновых нитей прикрепляются к противоположно ориентированным тонким нитям актина и тянут их друг за другом. Действие прикрепления миозина и движения актина приводит к укорачиванию саркомера. Сокращение мышц состоит из одновременного укорачивания нескольких саркомеров.

Сокращение мышечных волокон

Терминал аксона моторного нейрона высвобождает нейротрансмиттер , ацетилхолин , который диффундирует через синаптическую щель и связывается с мембраной мышечного волокна. Это деполяризует мембрану мышечного волокна, и импульс проходит к саркоплазматической сети мышцы через поперечные канальцы. Затем ионы кальция высвобождаются из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму и впоследствии связываются с тропонином . Тропонин и связанный с ним тропомиозин претерпевают конформационные изменения после связывания кальция и открывают сайты связывания миозина на актине , тонком филаменте. Затем волокна актина и миозина образуют связи. После связывания миозин тянет актиновые нити друг к другу или внутрь. Таким образом происходит сокращение мышц, и саркомер укорачивается по мере этого процесса.

Расслабление мышечных волокон

Фермента ацетилхолинэстеразы ломается ацетилхолина и эта стимуляция прекращается мышечных волокон. Активный транспорт перемещает ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум мышечного волокна. АТФ вызывает разрыв связи между актином и миозиновыми нитями. Тропонин и тропомиозин возвращаются к своей исходной конформации и тем самым блокируют сайты связывания на актиновой нити. Мышечные волокна расслабляются, и весь саркомер удлиняется. Теперь мышечное волокно подготовлено к следующему сокращению.

Ответ на упражнение

Изменения, происходящие с миофиламентами в ответ на упражнения, давно стали предметом интереса физиологов и спортсменов, которые полагаются на их исследования в отношении самых передовых методов тренировок

Спортсмены, участвующие в различных спортивных мероприятиях, особенно заинтересованы в том, чтобы узнать, какой тип тренировочного протокола приведет к выработке максимальной силы от мышцы или набора мышц, поэтому большое внимание было уделено изменениям миофиламента при приступах хронических и острых форм. упражнение.

Хотя точный механизм изменения миофиламентов в ответ на физическую нагрузку все еще изучается у млекопитающих, некоторые интересные подсказки были обнаружены у чистокровных скаковых лошадей. Исследователи изучали наличие мРНК в скелетных мышцах лошадей трижды; непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки и через четыре часа после тренировки. Они сообщили о статистически значимых различиях в мРНК генов, специфичных для продукции актина . Это исследование предоставляет доказательства механизмов как немедленной, так и отсроченной реакции миофиламентов на упражнения на молекулярном уровне.

Совсем недавно изменения белков миофиламентов были изучены у людей в ответ на тренировки с отягощениями. Опять же, исследователи не до конца понимают молекулярные механизмы изменений, и изменение состава волокон в миофиламентах, возможно, не является ответом, на который многие спортсмены давно предполагали. В этом исследовании изучали удельное напряжение мышц четырехглавой мышцы бедра и латеральной широкой мышцы бедра у 42 молодых людей. Исследователи сообщают об увеличении удельного мышечного напряжения на 17% после периода тренировок с отягощениями, несмотря на уменьшение присутствия MyHC, тяжелой цепи миозина. В этом исследовании делается вывод об отсутствии четкой взаимосвязи между составом волокон и мышечным напряжением in vivo, а также свидетельств укладки миофиламентов в тренированных мышцах.

Классификация мышечных волокон

Мышечные волокна делят на 3 вида:скелетные, гладкие и миокард.

I. Скелетные
волокна

1). фазные(они генерируют потенциал
действия);

а). быстрые (белые);

б). медленные (красные);

2). тонические(не генерируют
полноценный потенциал действия).

II. Гладкие
волокна

1. Тонические. Не способны развивать
быстрые сокращения.

2. Фазно-тонические. Способны развивать
быстрые сокращения.

III. Миокард

Двигательная единица– это
совокупность образований – нейрон и
все мышечные волокна (обычно 10-1000),
которые этот нейрон через свои аксоны
иннервирует.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

В мышечной ткани взрослых животных и
человека содержится от 72 до 80% воды и
от 20 до 28 % сухого остатка. Сухой остаток
представлен на 18,5-26,5% органическими и
на 1,4-1,5% неорганическими веществами.
Основной органический компонент мышц
— это белки, на них приходиться около
20% (от 16,5 до 20,9%) от всей мышечной массы.

Мышечные белки

1. Сократительные (миофибриллярные)белки.Основными сократительными
белками являютсямиозин (55% от
общей массы белка)и актин(25% от общей массы белка). Также в мышцах
содержатся тропомиозин и тропонины Т,Iи С. Тропомиозин имеется
во всех мышцах, а тропонины есть только
в поперечнополосатых мышцах. В гораздо
меньшем количестве в мышечных волокнах
присутствуют белки α- и β-актинин, десмин,
коннектин (титин) и виментин. Упаковка
сократительных бел­ков в мышце сравнима
с упаковкой атомов и молекул в составе
кристалла.

2. Саркоплазматические белки.В
саркоплазме мышц содержатся глобулины
X, миогены, миоглобин, нуклеопротеиды и
ферменты. В миокарде содержится много
АСТ, АЛТ, ЛДГ_1,2, КФК МВ. В скелетной
мышце содержится много ЛДГ_3,4, КФК
ММ.

3. Белки стромы.Белки стромы мышечной
ткани представлены в основном коллагеном
и эластином.

Углеводы мышечной ткани

Основным углеводом мышечной ткани
является гликоген (0,3-3,0%). Также в мышечной
ткани присутствуют ГАГ, моносахариды
глюкоза, фруктоза и т.д.

Липиды мышечной ткани

В мышечной ткани из липидов преобладают
фосфолипиды и холестерин. Миокард по
сравнению с другими мышечными тканями
богаче фосфолипидами.

Небелковые азотистые вещества

В мышцах содержится ряд важных азотистых
веществ:

• много
  креатинфосфата и креатина (до 60%
  небелкового азота мышц), мало креатинина;

• много
  адениновых нуклеотидов АТФ, АДФ и АМФ
  (АТФ 4,43 мкмоль/г, АДФ 0,81 мкмоль/г, АМФ
  0,93 мкмоль/г);

• мало
  нуклеотидов неаденинового ряда ГТФ,
  УТФ, ЦТФ и др.

• имидазолсодержащие
  дипептиды – карнозин и ансерин.

• свободные
  аминокислоты (много глутамина, аланина)
  и др.

Неорганические вещества: макро- и
микроэлементы

В мышцах содержатся минеральные вещества
— соли К, Na, Ca, Mg.

Химический
состав поперечнополосатых мышц
млекопитающих

Компонент	В процентах на сырую массу	Компонент	В процентах на сырую массу
Вода	72-80	креатинин	0,003-0,005
Плотные вещества	20-28	АТФ	0,25-0,40
В том числе:		карнозин	0,2-0,3
белки	16,5-20,9	карнитин	0,02-0,05
гликоген	0,3-3,0	ансерин	0,09-0,15
фосфоглицериды	0.4-1,0	свободные аминокислоты	0,1-0,7
холестерин	0,06-0,2	молочная кислота	0,01 -0,02
креатин + креатинфосфат	0,2-0,55	зола	1,4-1,5

Гладкие мышцы существенно отличаются
по химическому составу от поперечнополосатых:
у них более низкое содержание контрактальных
белков — актомиозина, макроэргических
соединений, дипептидов и др.

Список источников

• studme.org
• StudFiles.net
• otherreferats.allbest.ru

В каких случаях нужно сдавать анализы на гормоны

Если баланс эндокринной системы нарушается, в организме развиваются изменения. Нередко достаточно предельно малых отклонений от нормы, чтобы запустить патологический процесс.

Достаточно долго такие патпроцессы могут протекать бессимптомно. Когда же появляется симптоматика, то нередко патогенез уже необратим. Чтобы выявлять бессимптомные гормональные нарушения на ранних стадиях современная доказательная медицина настоятельно рекомендует пакетные проверки. Один раз в 6-12 месяцев достаточно сдать кровь на анализ, чтобы оценить состояние эндокринной системы и не допустить развития гормональных заболеваний.

Кроме этого, о необходимости сдать анализ на гормоны может свидетельствовать ряд признаков:

• увеличение массы тела;
• бесплодие;
• нарушение функций внутренних органов;
• расстройства либидо;
• подозрение на наличие новообразований;
• избыточный рост волос на лице или теле;
• угревая болезнь;
• нарушения менструального цикла у женщин.

Также обязательно контролировать уровень гормонов при беременности, чтобы не допустить аномалий развития плода.

При планировании беременности необходимо пройти обследование щитовидной железы: сделать УЗИ щитовидной железы, пройти исследования гормонов ТТГ, Т4 свободный (свободный тироксин) и АТ к ТПО (антитела к тиреопероксидазе)

Во время беременности, если есть нарушение функций щитовидной железы, необходимо 1 раз в триместр проводить скрининг гормона ТТГ и консультироваться у эндокринолога.

При запущенных нарушениях баланса гормонов в организме развиваются системные изменения вплоть до инвалидности.