Как ферменты улучшают пищеварение

Протеолиз и болезни [ править ]

Аномальная протеолитическая активность связана со многими заболеваниями. При панкреатите утечка протеаз и их преждевременная активация в поджелудочной железе приводит к самоперевариванию поджелудочной железы . У людей с сахарным диабетом может быть повышенная лизосомальная активность, а деградация некоторых белков может значительно возрасти. Хронические воспалительные заболевания, такие как ревматоидный артрит, могут включать высвобождение лизосомальных ферментов во внеклеточное пространство, которые разрушают окружающие ткани. Аномальный протеолиз и образование пептидов, которые агрегируют в клетках, и их неэффективное удаление могут привести к многим возрастным неврологическим заболеваниям, таким как болезнь Альцгеймера .

Протеазы могут регулироваться антипротеазами или ингибиторами протеаз , и дисбаланс между протеазами и антипротеазами может приводить к заболеваниям, например, к разрушению тканей легких при эмфиземе, вызванной курением табака. Считается, что курение увеличивает количество нейтрофилов и макрофагов в легких, которые высвобождают чрезмерное количество протеолитических ферментов, таких как эластаза , так что они больше не могут подавляться серпинами, такими как α 1 -антитрипсин., что приводит к разрушению соединительных тканей в легких. Другие протеазы и их ингибиторы также могут быть вовлечены в это заболевание, например матриксные металлопротеиназы (ММП) и тканевые ингибиторы металлопротеиназ (ТИМП).

Другие заболевания, связанные с аберрантным протеолизом, включают мышечную дистрофию , дегенеративные кожные заболевания, респираторные и желудочно-кишечные заболевания и злокачественные новообразования .

Лабораторные приложения [ править ]

Протеолиз также используется в исследовательских и диагностических целях:

• Расщепление слитого белка, так что партнер слияния и белковая метка, используемые при экспрессии и очистке белка, могут быть удалены. Используемые протеазы, такие как тромбин , энтерокиназа и протеаза TEV , обладают высокой степенью специфичности, так что может быть отщеплена только целевая последовательность.
• Полная инактивация нежелательной ферментативной активности или удаление нежелательных белков. Например, протеиназа K , протеиназа широкого спектра действия, стабильная в мочевине и SDS , часто используется при получении нуклеиновых кислот для удаления нежелательных примесей нуклеаз, которые в противном случае могут разрушить ДНК или РНК.
• Частичная инактивация или изменение функциональности определенного белка. Например, обработка ДНК — полимераза I с субтилизином дает фрагмент Кленова , который сохраняет свою функцию полимеразы , но испытывает недостаток в 5′-экзонуклеазную активность.
• Расщепление белков в растворе для протеомного анализа методом жидкостной хроматографии-масс-спектрометрии (ЖХ-МС). Это также может быть сделано путем в геле пищеварением из белков после разделения с помощью гель — электрофореза для идентификации с помощью масс — спектрометрии .
• Анализ устойчивости свернутого домена в широком диапазоне условий.
• Увеличение количества успешных проектов кристаллизации
• Производство переваренного белка, используемого в питательной среде для культивирования бактерий и других организмов, например триптона в бульоне для лизогени .

Как работают пищеварительные ферменты?

Пищеварение – это сложный процесс, который начинается с пережевывания пищи, когда происходит выделение энзимов в слюну. Большую часть работы выполняют желудочно-кишечные жидкости, которые содержат пищеварительные ферменты, влияющие на определенные питательные вещества (жиры, углеводы и белки).

Вырабатывая специфические ферменты, мы помогаем всасываться различным видам пищи. Другими словами, наш организм производит ферменты, специфичные для углеводов, белков и жиров.

Пищеварительные ферменты не просто полезны, они жизненно необходимы. Они превращают сложную еду в легко усваиваемые соединения, включая аминокислоты, жирные кислоты, холестерин, простые сахара и нуклеиновые кислоты (которые помогают строить ДНК).

Ферменты синтезируются и секретируются в различных частях пищеварительного тракта, в том числе в ротовой полости, желудке и поджелудочной железе.

Ниже мы чуть более подробно описали 6 основных стадий процесса переваривания, который начинается с пережевывания, запускающего секрецию пищеварительных ферментов в желудочно-кишечном тракте:

1. Слюнная амилаза, вырабатываемая в ротовой полости, является первым пищеварительным ферментом, который участвует в усвоении молекул. И этот процесс продолжается и после того, как пища попадет в желудок.
2. Затем париетальные клетки желудка начинают высвобождение кислот, пепсина и других энзимов, включая панкреатическую амилазу. Начинается процесс расщепления частично переваренной пищи в химус (полужидкую массу частично переваренной пищи).
3. Желудочный сок нейтрализует действие слюнной амилазы, способствуя работе панкреатической амилазы.
4. Приблизительно спустя час химус перемещается в двенадцатиперстную кишку, где кислотность вызывает высвобождение гормона секретина.
5. Это, в свою очередь, заставляет поджелудочную железу вырабатывать гормоны, бикарбонат, желчь и различные пищеварительные ферменты, из которых наиболее важными являются липаза, трипсин, амилаза и нуклеаза.
6. Бикарбонат изменяет среду химуса с кислотной на щелочную, что не только позволяет ферментам расщеплять пищу, но и убивает бактерии, которые не могут выжить в подобных условиях.

На этом этапе бóльшая часть работы сделана. Однако людям, страдающим недостатком пищеварительных ферментов необходима поддержка в виде пищевых добавок.

В продаже даже существуют пищеварительные ферменты для кошек и собак, ведь животные тоже могут страдать этим недугом.

Ингибиторы интегразы: механизм действия

Интеграза наряду с обратной транскриптазой и протеазой — один из ключевых участников репликации ВИЧ-1. Она катализирует процессы, приводящие к перемещению ДНК или её фрагментов внутри генома или между геномами. Будучи частью прединтеграционного комплекса, интеграза распознаёт длинные терминальные повторы на концах двойной цепи вновь синтезированной вирусной ДНК, отщепляет по два или по три основания с каждого конца, а также участвует в транспортировке вирусной ДНК в ядро клетки-мишени, где определяет предпочтительный сайт внедрения вирусной ДНК в хромосому и осуществляет её интеграцию в клеточный геном .

Ингибиторы интегразы, связываясь с её активным участком и блокируя этап переноса цепей во время интеграции ретровирусной ДНК, предотвращают образование ковалентных связей с ДНК хозяина и включение ВИЧ в геном хозяина .

В отличие от обратной транскриптазы и протеазы, интеграза не имеет близких аналогов в эукариотической клетке, поэтому у препаратов, избирательно действующих на неё, побочные эффекты должны быть минимальны .

Первым ингибитором протеазы стал ралтегравир, одобренный Администрацией по продуктам питания и лекарственным препаратам США в 2007 году . Сегодня наряду с ралтегравиром используются ещё 4 препарата этого класса: элвитегравир, долутегравир, биктегравир и каботегравир. В разработке находится ещё две молекулы, одна из которых, по всей вероятности, имеет длительность действия до 4 раз больше по сравнению с ралтегравиром и, возможно, будет отнесена к ингибиторам интегразы второго поколения.

Пищевые добавки

Так как белки, сахара, крахмал и жиры требуют определенных видов ферментов, лучше всего принимать препараты, включающие в себя все эти разновидности.

Многие специалисты считают, что наиболее эффективными являются препараты, в который присутствует полный комплекс энзимов, улучшающих пищеварение. Ищите добавки, которые включают в себя следующие ферменты:

• альфа-галактозидаза (его получают из грибка аспергилла черного, считается, что он способствует перевариванию углеводов).
• амилаза (вырабатывается слюнными железами)
• целлюлаза
• глюкоамилаза
• инвертаза
• лактаза
• липаза
• мальт-диастаза
• протеаза (или кислая протеаза)
• бета-глюканаза
• пектиназа
• фитаза

При выборе ферментов мы рекомендуем следовать следующим рекомендациям, основанным на симптомах и текущем состоянии здоровья:

Если у Вас проблемы с желчным пузырем, и Вы находитесь в поиске природного средства для его лечения, то обратите внимание на препараты, содержащие липазу и желчные соли.
В препаратах, содержащих бетаин гидрохлорид, непременно присутствует и пепсин.
В некоторых препаратах может содержаться лактаза, которую до недавнего времени можно было приобрести только в виде отдельного лекарства. Этот фермент помогает людям, страдающим проблемами, которые связаны с усвоением сахара из молочных продуктов.
Препараты с протеазой помогают усваивать белок

Они особенно будут полезны людям с аутоиммунными и воспалительными заболеваниями.
Смеси с добавлением трав, таких как перечная мята и имбирь, также поддерживают пищеварение.
Некоторым людям требуется больше ферментов поджелудочной железы, чем другим. По этой причине выбирайте препарат, исходя из Ваших личных потребностей. Большинство продуктов содержит некоторое количество панкреатина, который представляет собой комбинацию из трех ферментов поджелудочной железы.

Поддержание пищеварения и лечение ферментной недостаточности

При проблемах с пищеварением могут помочь ферментные препараты (чаще они называются препаратами для улучшения пищеварения), основная задача которых компенсировать нехватку собственных ферментов в организме. Не зря такая терапия называется «ферментозаместительная»

Критически важно, чтобы ферментный препарат максимально точно «имитировал» физиологический процесс.

На сегодняшний момент существуют различные препараты для улучшения пищеварения. Как же ориентироваться в многообразии средств и сделать правильный выбор?

Эффективный ферментный препарат должен соответствовать следующим критериям5,6:

• иметь оптимальный размер частиц
• не разрушаться в желудке
• быстро активироваться в кишечнике

Всем этим требованиям соответствует препарат Креон.

Узнать больше

1) На сегодняшний день оптимальными частицами признаны минимикросферы панкреатина, которые содержатся только в препарате Креон5,7. Изобретение минимикросфер стало результатом многолетней работы по повышению эффективности ферментных препаратов, которое оставило далеко позади препараты в форме таблеток и капсул с другими видами частиц внутри: пеллет, мини-таблеток и т.д. Кроме того, минимикросферы Креон производятся по запатентованной технологии, что не дает другим производителям воспроизвести такую же форму выпуска.

2) Минимикросферы Креон заключены в капсулу, которая защищает их от разрушительного действия желудка. Но это еще не все. Каждая частица покрыта кислотоустойчивой оболочкой, чтобы в полной сохранности «добраться» до кишечника, где необходима ее работа. В то же время некоторые другие капсулированные препараты могут терять до 30% своей активности6.

3) Креон начинает работать уже через 15 минут после попадания в кишечник, улучшая пищеварение и тем самым устраняя тяжесть и дискомфорт после еды6.

Креон имеет несколько дозировок, в том числе и 10000 ЕД липазы – минимально необходимая доза липазы для улучшения пищеварения при погрешностях в питании, употреблении тяжелой пищи и переедании. Для получения эффекта Креон10000, как и любой ферментный препарат, необходимо принимать с каждым приёмом пищи — во время завтрака, обеда и ужина.

4 Janssen Cosmetics Enzyme Peeling Mask

На четвертой позиции расположилась маска для энзимного пилинга от компании Janssen Cosmetics. Выпускается в больших банках по 300 г.

Средство в своей основе имеет ферменты растительного происхождения (каолин,папаин, бромелаин), которые деликатно, но глубоко очищают поверхность кожи от различных загрязнений. Продукт обладает кератолитическим действием, уменьшает проявления купероза и гиперкератоза.

Энзимная маска оказывает следующее воздействие на дерму:

• Уменьшает толщину рогового слоя, возникающую при возрастном уплотнении эпидермиса.
• Мягко отшелушивает омертвевшие клетки кожи, не вызывая раздражения.
• Оказывает адсорбирующее действие, удаляет жирный блеск, сужает поры, придает матовость.
• Подготавливает дерму для последующего ухода.
• Подходит для глубокого очищения кожи лица и тела.

Средство выпускается в виде порошка, который смешивают с активатором для получения кремообразной текстуры. Готовый продукт наносят на кожу лица и тела и оставляют воздействовать на 10 минут, затем смывают водой. Женщины выбирают данный энзимный пилинг за мягкое очищение, высокое качество ингредиентов, удобство использования.

Плюсы:

• Большая упаковка.
• Растительные ферменты в составе.
• Хорошо очищает кожу от загрязнений.
• Оказывает адсорбирующее действие.
• Выравнивает тон.

Janssen Cosmetics пилинг-маска Enzyme Peeling Mask

Неферментативный протеолиз [ править ]

Белковые скелеты очень стабильны в воде при нейтральном pH и комнатной температуре, хотя скорость гидролиза различных пептидных связей может варьироваться. Период полураспада пептидной связи в нормальных условиях может составлять от 7 лет до 350 лет, даже больше для пептидов, защищенных модифицированным концом или внутри белка. Однако скорость протеолиза может быть значительно увеличена из-за экстремальных значений pH и тепла.

Сильные минеральные кислоты могут легко гидролизовать пептидные связи в белке ( кислотный гидролиз ). Стандартный способ гидролиза белка или пептида до составляющих его аминокислот для анализа — нагревание до 105 ° C в течение примерно 24 часов в 6M соляной кислоте . Однако некоторые белки устойчивы к кислотному гидролизу. Одним из хорошо известных примеров является рибонуклеаза А , которую можно очистить обработкой сырых экстрактов горячей серной кислотой, так что другие белки расщепляются, а рибонуклеаза А остается нетронутой.

Некоторые химические вещества вызывают протеолиз только после определенных остатков, и их можно использовать для выборочного расщепления белка на более мелкие полипептиды для лабораторного анализа. Например, цианогенбромид расщепляет пептидную связь после метионина . Подобные методы можно использовать для специфического расщепления пептидных связей триптофанила , аспартила , цистеинила и аспарагинила . Для расщепления можно использовать кислоты, такие как трифторуксусная кислота и муравьиная кислота .

Как и другие биомолекулы, белки могут расщепляться только под действием высокой температуры. При 250 ° C пептидная связь может легко гидролизоваться, а ее период полураспада снижается примерно до минуты. Белок также может расщепляться без гидролиза путем пиролиза ; небольшие гетероциклические соединения могут начать образовываться при разложении. При температуре выше 500 ° C могут также образовываться полициклические ароматические углеводороды , что представляет интерес при изучении образования канцерогенов в табачном дыме и приготовлении пищи при высокой температуре.

Автопротеолиз [ править ]

В некоторых белках происходит автопротеолиз, в результате чего пептидная связь расщепляется в результате самокатализирующейся внутримолекулярной реакции . В отличие от зимогенов , эти автопротеолитические белки участвуют в реакции «однократного оборота» и не катализируют дальнейшие реакции после расщепления. Примеры включают расщепление связи Asp-Pro в подмножестве доменов фактора фон Виллебранда типа D (VWD) и самопроцессирующийся домен Neisseria meningitidis FrpC , расщепление связи Asn-Pro в Salmonella FlhB белок, белок Yersinia YscU, а также расщепление связи Gly-Ser в подмножестве доменов белка спермы морского ежа, энтерокиназы и агрина (SEA). В некоторых случаях автопротеолитическому расщеплению способствует конформационный штамм пептидной связи.

Ферменты поджелудочной железы и пищеварительные ферменты

Ферменты пищеварительной системы, или ферменты желудка, включают в себя ферменты поджелудочной железы, а также энзимы растительного и грибкового происхождения.

Ферменты поджелудочной железы присутствуют в восьми стаканах панкреатического сока, которые большинство из нас производят каждый день. Этот сок содержит пищеварительные энзимы, улучшающие пищеварение, и бикарбонат, который нейтрализует желудочный сок.

Ферменты поджелудочной железы обычно заканчиваются на –ин (трипсин или пепсин), в то время как другие ферменты обычно заканчиваются на –аза или –оза (фруктоза, лактоза, сахароза).

К энзимам, которые имеют дело преимущественно с жирами и аминокислотами, относятся:

• Липаза – превращает триглицериды в жирные кислоты и глицерин.
• Амилаза – превращает углеводы в простые сахара.
• Эластаза – расщепляет белок эластин.
• Трипсин – преобразует белки в аминокислоты.
• Химотрипсин – преобразует белки в аминокислоты.
• Нуклеаза – превращает нуклеиновые кислоты в нуклеотиды и нуклеозиды.
• Фосфолипаза – превращает фосфолипиды в жирные кислоты.

В организме человека ферменты производят слюнные железы, желудок, поджелудочная железа, печень и тонкий кишечник.

Поджелудочная железа производит желчные соли и кислоты, которые включают в себя воду, электролиты, аминокислоты, холестерин, жиры и билирубин. Все эти вещества поступают из печени через желчный пузырь.

Холевая и хенодезоксихолевая кислоты в сочетании с аминокислотами глицином и таурином производят желчные соли, которые очень важны для усвоения питательных веществ.

Заключение

• Пищеварительные ферменты помогают переваривать пищу путем расщепления крупных макромолекул на более мелкие, которые наш кишечник способен усвоить.
• Пищеварительные ферменты делятся на 3 класса: протеолитические ферменты, липазы и амилазы. Они метаболизируют различные макроэлементы.
• Дополнительный прием пищеварительных ферментов может быть полезен людям, страдающим воспалительным заболеванием кишечника, СРК, низким содержанием кислоты в желудке (гипохлоргидрия), дефицитом ферментов, недостаточностью поджелудочной железы, аутоиммунными заболеваниями, запором, диареей или вздутием.
• Источниками пищеварительных ферментов являются фрукты (особенно ананас и папайя), животные (бык и свинья), а также пробиотики, дрожжи и грибок. Лучше всего употреблять препараты, где присутствуют все основные виды ферментов.
• К продуктам, являющимся богатыми источниками пищеварительных ферментов, относятся ананас, папайя, киви, ферментированные молочные продукты, манго, мисо, квашеная капуста, кимчи, авокадо, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.

Вы можете оставить заявку на плановую госпитализацию на нашем сайте и мы свяжемся с Вами.

Ферменты и воспаление

Ферменты – это белковые катализаторы, которые активируют химические реакции в организме. Из-за своего белкового происхождения они обладают исключительными каталитическими свойствами, то есть могут ускорять реакции в 107-1010 раз. В организме человека содержится около 3000 различных ферментов, которые катализируют более 7000 различных химических реакций. 

Ферменты контролируют все метаболические процессы в организме, от расщепления питательных веществ, преобразования и хранения энергии до производства биомолекул и комплексных иммуномодулирующих эффектов. Когда нашему организму не хватает ферментов или нарушается их функциональное состояние, ухудшаются физиологические реакции, а при различных патологиях, воспалениях потвоспаленребность в естественных системных ферментах сильно возрастает, часто превышая возможности организма.

Когда речь идет о воспалительных реакциях, важно помнить, что они характеризуются пятью основными симптомами: 

• жар (температура);
• покраснение;
• отек;
• боль;
• нарушение функции пораженного участка. 

Системная ферментная терапия уменьшает все признаки воспаления, но работает иначе, чем традиционные противовоспалительные препараты. Действие НПВП основано на ингибировании фермента циклооксигеназы, который снижает синтез медиаторов воспаления, таких как простагландины и тромбоксаны, и, таким образом, снимает симптомы воспаления. 

Однако эти препараты обладают рядом побочных эффектов на желудочно-кишечный тракт, сердечно-сосудистую систему, некоторые из которых вредны для печени, почек и не рекомендуются во время беременности. 

Между тем системные ферменты не блокируют выработку естественных медиаторов воспаления во время воспаления, но ускоряют метаболизм в очаге воспаления, стимулирует иммунную систему организма на борьбу с патогеном, активирует лизис клеток и способствует фагоцитозу. Таким образом, ферменты не подавляют само воспаление, а ускоряют его естественное течение и тем самым помогают нашему организму справиться с ним. 

Благодаря ускоренному течению воспаления инфекция ограничена и не распространяется на окружающие ткани и органы. Еще один важный эффект системных ферментов – синергетический эффект при использовании в сочетании с антибиотиками. Благодаря ускоренному течению воспаления инфекция ограничена и не распространяется на окружающие ткани и органы. Еще один важный эффект системных ферментов – синергетический эффект при использовании в сочетании с антибиотиками.

Согласно мировой литературе, использование системных ферментов в сочетании с антибактериальными средствами улучшает их биодоступность для бактерий, тем самым усиливая действие антибиотиков и снижая их дозу

Также важно подчеркнуть, что ферментные препараты безопасны, не имеют вредных побочных эффектов и не имеют токсичных или смертельных доз

Системные ферменты

Ферменты протеазы [ править ]

Протеазы можно классифицировать по каталитической группе, входящей в его активный центр.

• Цистеиновая протеаза
• Сериновая протеаза
• Треониновая протеаза
• Аспарагиновая протеаза
• Глутаминовая протеаза
• Металлопротеиназа
• Аспарагин пептид лиаза

Яды править

Некоторые типы ядов, например, вырабатываемые ядовитыми змеями , также могут вызывать протеолиз. Эти яды, по сути, представляют собой сложные пищеварительные жидкости, которые начинают свою работу вне тела. Протеолитические яды вызывают широкий спектр токсических эффектов , включая следующие:

• цитотоксический (разрушающий клетки)
• гемотоксический ( кроворазрушающий )
• миотоксический (разрушающий мышцы)
• геморрагический (кровотечение)

Ссылки [ править ]

1. ^ а б Кинг, Джон V .; Liang, Wenguang G .; Scherpelz, Kathryn P .; Шиллинг, Александр Б .; Мередит, Стивен С .; Тан, Вэй-Джен (2014-07-08). «Молекулярные основы распознавания и деградации субстрата протеазой предпоследовательности человека» . Структура . 22 (7): 996–1007. DOI : 10.1016 / j.str.2014.05.003 . ISSN  1878-4186 . PMC  4128088 . PMID  24931469 .
2. ^ а б Шэнь, Юэцюань; Иоахимиак, Анджей; Рознер, Марша Рич; Тан, Вэй-Джен (19.10.2006). «Структуры человеческого разлагающего инсулин фермента раскрывают новый механизм распознавания субстрата» . Природа . 443 (7113): 870–874. DOI10,1038 / природа05143 . ISSN 1476-4687 . PMC 3366509 . PMID 17051221 .
3. ^ Radzicka A, Вулфенден R (июль 1996). «Скорости некаталитического гидролиза пептидных связей в нейтральном растворе и переходное состояние сродства протеаз». JACS . 118 (26): 6105–6109. DOI10.1021 / ja954077c .
4. Перейти ↑ Oda K (2012). «Новые семейства карбоксилпептидаз: серин-карбоксилпептидазы и глутаминовые пептидазы» . Журнал биохимии . 151 (1): 13–25. DOI10.1093 / Jb / mvr129 . PMID 22016395 .
5. Перейти ↑ Rawlings ND, Barrett AJ (февраль 1993). «Эволюционные семейства пептидаз» . Биохимический журнал . 290 (Pt 1) (Pt 1): 205–18. DOI10.1042 / bj2900205 . PMC 1132403 . PMID 8439290 .
6. ^ a b Роулингс Н.Д., Барретт А.Дж., Бейтман А. (ноябрь 2011 г.). «Аспарагиновые пептидные лиазы: седьмой каталитический тип протеолитических ферментов» . Журнал биологической химии . 286 (44): 38321–8. DOI10.1074 / jbc.M111.260026 . PMC 3207474 . PMID 21832066 .
7. ^ a b Роулингс Н.Д., Барретт А.Дж., Бейтман А. (январь 2010 г.). «MEROPS: база данных пептидаз» . Nucleic Acids Res . 38 (Выпуск базы данных): D227–33. DOI10.1093 / NAR / gkp971 . PMC 2808883 . PMID 19892822 .
8. Перейти ↑ Mitchell RS, Kumar V, Abbas AK, Fausto N (2007). Базовая патология Роббинса (8-е изд.). Филадельфия: Сондерс. п. 122. ISBN 978-1-4160-2973-1.
9. Перейти ↑ Rodriguez J, Gupta N, Smith RD, Pevzner PA (январь 2008 г.). «Режет ли трипсин раньше, чем пролин?». Журнал протеомных исследований . 7 (1): 300–5. DOI10.1021 / pr0705035 . PMID 18067249 .
10. ^ Renicke С, Spadaccini Р, Таксомоторы С (2013-06-24). «Протеаза вируса травления табака с повышенной устойчивостью к субстрату в положении P1 ‘» . PLOS One . 8 (6): e67915. DOI10.1371 / journal.pone.0067915 . PMC 3691164 . PMID 23826349 .
11. ^ Ван дер Хорн Р. (2008). «Протеазы растений: от фенотипов к молекулярным механизмам» . Ежегодный обзор биологии растений . 59 : 191–223. DOI10.1146 / annurev.arplant.59.032607.092835 . hdl11858 / 00-001M-0000-0012-37C7-9 . PMID 18257708 .
12. ^ Zelisko A, Jackowski G (октябрь 2004). «Зависимая от старения деградация Lhcb3 опосредуется тилакоидной мембрано-связанной протеазой». Журнал физиологии растений . 161 (10): 1157–70. DOI10.1016 / j.jplph.2004.01.006 . PMID 15535125 .
13. Перейти ↑ Sims GK (2006). «Азотное голодание способствует биоразложению N-гетероциклических соединений в почве» . Биология и биохимия почвы . 38 (8): 2478–2480. DOI10.1016 / j.soilbio.2006.01.006 .
14. Перейти ↑ Sims GK, Wander MM (2002). «Протеолитическая активность при ограничении азота или серы». Appl. Soil Ecol . 568 : 1–5.
15. Перейти ↑ Tong L (2002). «Вирусные протеазы». Химические обзоры . 102 (12): 4609–4626. DOI10.1021 / cr010184f . PMID 12475203 .
16. ^ Skoreński M, Sieńczyk M (2013). «Вирусные протеазы как мишени для дизайна лекарств». Текущий фармацевтический дизайн . 19 (6): 1126–53. DOI10.2174 / 13816128130613 . PMID 23016690 .
17. ↑ Yilmaz NK, Swanstrom R, Schiffer CA (июль 2016 г.). «Улучшение ингибиторов вирусных протеаз для противодействия лекарственной устойчивости» . Тенденции в микробиологии . 24 (7): 547–557. DOI10.1016 / j.tim.2016.03.010 . PMC 4912444 . PMID 27090931 .
18. ^ Barrett AJ, Роулингс Н.Д., Woessnerd JF (2004). Справочник протеолитических ферментов (2-е изд.). Лондон, Великобритания: Elsevier Academic Press. ISBN 978-0-12-079610-6.
19. ^ Хупер Н.М., изд. (2002). Протеазы в биологии и медицине . Лондон: Портленд Пресс. ISBN 978-1-85578-147-4.
20. ^ Feijoo-Siota L, Villa TG (28 сентября 2010). «Природные и созданные с помощью биотехнологии растительные протеазы промышленного применения». Пищевая и биотехнологическая промышленность . 4 (6): 1066–1088. DOI10.1007 / s11947-010-0431-4 .
21. ^ Southan C (июль 2001). «Геномный взгляд на протеазы человека как мишени для лекарств». Открытие наркотиков сегодня . 6 (13): 681–688. DOI10.1016 / s1359-6446 (01) 01793-7 . PMID 11427378 .
22. ^ Puente XS, Лопез-Otin C (апрель 2004). «Геномный анализ протеаз и ингибиторов протеаз крыс» . Геномные исследования . 14 (4): 609–22. DOI10.1101 / gr.1946304 . PMC 383305 . PMID 15060002 .